Храносмилане на протеините. Общ преглед на аминокиселинния метаболизъм

Белтъчна храна

1. Средна дневна нужда: мъже – 50-55 грама; жени – 40-45 грама. Минимална нужа – 25 грама/ден
2. Среден дневен прием: 90-100 грама.
3. Качество на белтъчната храна – пълноценност – баланс на аминокиселините – съдържание на незаменими (есенциални) аминокиселини: Трп, Фал, Вал, Лев, Иле, Мет, Лиз, Тре и на “условно есенциални” – Арг, Хис
4. Качество на белтъчната храна – скорст и обем на смилана:

• Протеини на яйцето 97%
• Месо и риба – 85-100%
• Соя, бобови – 75-90%

 

Обща характеристика на разграждането на белтъци в гастроинтестиналния тракт (ГИТ)

• Ензимите – синтезират се като проензими (зимогени)
• Активирането на зимоените – чрез частчно протеолитично разграждане
• Ензимте катализират хидролитно разграждане на пептидни връзки
• Ендо и екзопротеинази
• Проявяват определена групова специфичност

 

Смилане на протеините в стомаха

• Мукоза-продуциращи клетки (слузообразуващи) – гликопротеини и муцини. Сред малките гликопротеини е и “вътрешния фактор” (intrinsic factor) (45-60 000 Da) – роля за усвояването на Витамин В₁₂.
• От пристенните (париетални) клетки на стомашните жлези активно с участието на ензима карбоанхидраза и при използване на АТФ се секретира HCl – pH на стомашен сок – 1-1,5.
• Значение: киселинна денатурация на хранителните протеини, защитно действие срещу бактерии, активиране на протеолитични ензими.
• От главните клетки на стомашните жлези се секретира проензимът (зимоген) пепсиноген.
• Активиране: чрез киселинна хидролиза с H⁺ и чрез автокатализиране от получения активен пепсин – отделя се откъм N-край пептид от 44 аминокиселини с последващо допълнително разграждане
• Гастриксин, сега наричан пепсин С (при преживни химозин или ренин) – значение за храносмилането на кърмачета – в присъствие на Са²⁺ под действие на ензима, казеинът на млякото се превръща в параказеин, който вече се разгражда от пепсина.

 

Смилане на протеините в тънките черва

• В дванадесетопръстника се излива секретът на панкреаса, който съдържа множество протеолитични ензими, секретирани като проензими: трипсиноген, химотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидази А и В.
• Активиране на трипсиногена: протеолитично до трипсин от чревна ендопептидаза ентерокиназа и автокатализиране.
• Активиране на другите проензими: протеолитично под действие на активния трипсин до активните ендопептидази химотрипсин и еластаза и активните екзопептидази карбоксипептидаза А и В.
• Чревната лигавица секретира екзопептидази и дипептидази: аминопептидази, левцин аминопептидаза и др. с чревен произход.

 

Резорбция на Аминокиселини

• В тънките черва се резорбират аминокиселини чрез вторично активен транспорт с участие на 5 различни транспортни системи специфични за различни групи аминокиселини.
• Енергията на АТФ се използва за поддържане на концентрационна разлика (градиент) на Na⁺, която е движещата сила на транспорта на аминокиселини.
• При кърмачета могат да се резорбират цели неразградени протеини: имуноглобулини – значение за имунологичната защита на кърмачетата.
• При определени патологични условия в тънките черва могат да се резорбират неразградени или фрагменти от частично разградени протеини – алергична реакция към храни (глутен на пшеница).

 

Общ преглед на обмяната на аминокиселини

 

Метаболитна съдба на Аминокиселините (АК) – ОБЩИ РЕАКЦИИ

• Участват при синтезата на специфичните ендогенни протеини на организма и се получават при тяхното разграждане.
• Подлагат се на процеси на окислително дезаминиране и трансаминиране – отстраняване на аминогрупите и получаване на съответните С скелети на Аминокиселините.
• Разграждане на С скелети до общи възови метаболити на гликолиза, ЦТК, Ацетил-КоА, които могат да се разгрдят за получаване на енергия (АТФ) или да се използват за синтеза на глюкоза (глюконеогенеза, ГНГ) или за синтеза на кетонови вещества (кетогенеза).
• Заменимите аминокиселини могат да се синтезират от възлови метаболити на гликолизата и ЦТК.
• Отстранената аминогрупа като NH₃ (NH₄⁺) се обезврежда и отстранява от организма като урея или NH₄⁺ соли с урината.
• Почти всички аминокиселини се подлагат на декарбоксилиране, при което се получават съответни амини, много от тях с биологично действие – биогенни амини.

 

СПЕЦИФИЧНИ РЕАКЦИИ

Субстрати за синтезата на всички N-съдържащи биологично активни съединения:

• Пуринови и пиримидинови нуклеотиди
• Порфирини и хем
• Аминозахари и гликопротеини, гкозамингликани и протеогликани
• Хормони и растежни фактори с пептидна и протеинова структура
• Хормони, производни на аминокиселините (адреналин, норадреналин, тироидни хормони, мелатонин)
• Невромедиатори (ГАМК, допамин, серотонин)
• Креатинфосфат
• Меланин (пигмент)
• НАД⁺ и НАДФ⁺

Автор на статията: Доц. Татяна Влайкова!