Двигателни единици. Миофибрили

Всички мускулни влакна, които се инервират от крайните окончания на един двигателен неврон формират една двигателна единица. Мускулните влакна в двигателната единица се възбуждат и съкращават едновременно от импулсите (АПи), идващи по двигателния неврон. Мускулите са изградени от много двигателни единици (малки и големи), които се различават по броя на мускулните влакна в тях. В малките единици броят на мускулните влакна е по-малък. Малките двигателни единици преобладават в мускули, които извършват финни движения – външни очни мускули, мускули на ръката. При включване на малките двигателни единици, силата на съкращението нараства на малки стъпки – съкращението е плавно и позволява извършване на прецизни движения. В големите двигателни единици (в мускулите на трупа и крайниците) броят на влакната е по-голям. Затова при включването на големите двигателни единици, силата на съкращението нараства на големи стъпки, а извършваните движения не са така прецизни. Силата, която развиват скелетните мускули зависи от броя на активните двигателни единици.

двигателни единици

Миофибрили

миофибрили

Миофибрилата е тънка, дълга нишка с диаметър около 1-1,5 µm и с дължина равна на дължината на миофибрата. Всяка миофибрила преминава от край до край на мускулното влакно. В една миофибра има от 50 до 5000 миофибрили. Всяка миофибрила е обвита от каналчетата на саркоплазмения ретикулум.

миофибрили

Между отделните миофибрили са разположени митохондриите.

По дължината на миофибрилата се редуват светли и тъмни напречни ивици. Светлата ивица е наречена изотропна (I), а тъмната – анизотропна (А). Широчината на А-ивицата е постоянна – 1,65 µm. Широчината на I-ивицата не е постоянна – тя варира от 0.7 до 1.8 µm в зависимост от това дали мускулът е съкратен или разтегнат от външни сили, например от своя антагонист. При покой широчината на I – ивицата е около 1.2 µm. I – ивицата е разделена на две половини от тънка плътна Z-линия (Z-мембрана, Z-диск). А-ивицата е разделена на две половини от М-линията, която е по-бледа и не се откроява ясно. Встрани от М-линията се вижда вижда по-светъл участък – Н-зона. При съкращение на мускула Н-зоната намалява, а при разтягане на мускула тя се разширява зя сметка на по-тъмната част.

Основната функционална единица на скелетните мускули е саркомерът – участъкът от миофибрилата между два съседни Z-диска. Всеки саркомер включва една А-ивица и по една половинка от I-ивиците от двете и страни. Миофибрилата е изградена от хиляди до десетки хиляди саркомери, наредени последователно.

саркомер

саркомер

Белтъците, които изграждат саркомерите са три вида – съкратителни, регулаторни и структурни. Те изграждат тънките нишки (миофиламентите), които се виждат само на електронен микроскоп.

Съкратителните белтъци развиват силата, която се стреми да намали дължината на саркомера. Към тях спадат актинът и миозинът.

Регулаторни белтъци контролират генерирането на тази сила. Такива са тропонин и тропомиозин.

Структурни белтъци – те са повече на брой, запазват нормалната структура на саркомера и изграждат Z-линията и М-линията. Например титинът свързва Z-линията и М-линията.

миозинова молекула

небулин

Миофиламентите са разположени по надлъжната ос на миофибрилата. Всеки саркомер е изграден от два вида миофиламенти – актинови (тънки) и миозинови (дебели). Един саркомер съдържа 500 дебели и 4 пъти повече тънки миофиламенти. Миофиламентите са подредени успоредно в саркомера по специален начин, така че те придават напречна изчертаност на мускулното влакно.

Актиновите миофиламенти са изградени от няколко вида белтъци – съкратителния белтък актин, структурни – небулин и др. и регулаторните – тропомиозин и тропонин. В най голямо количество е актинът и затова те се наричат актинови. Отделната актинова молекула (G-актин) има крушовидна форма и два полюса, чрез които молекулите на G-актина се свързват една с друга (полимеризират) и се получава актинова верига (F-актин). G-актиновата молекула има и по едно залавно място за тропомиозина, за тропонина и за главичките на миозина (последното е наречено активен център на актина). Тропомиозинът е нишковиден белтък, който е разположен паралелно на двете F-актинонови вериги, близо до браздата между тях. Когато мускулът е в покой тропомиозинът лежи в близост с активните центрове на актина и по този начин пречи на миозина да се свърже с актина. Тропонинът се залавя за тропомиозина чрез една от своите 3 субединици (Тн-Т), а друга от тях (Тн-С) може да свързва по 4 калциеви йона.   Свързването на калция води до конформационни промени в белтъка, в резултат на които Тн-Т премества тропомиозина навътре към браздата между двете актинови вериги. Тропонинът заедно с тропомиозина се наричат тропомиозин-тропонинов комплекс. За едната повърхност на Z-линията се закачат около 1000 актинови нишки. Един саркомер съдържа общо около 2000 актинови нишки – 1000 прикрепени към единия Z-диск и още 1000 – към другия.

Тънките и дебелите нишки частично се препокриват. Всяка миозинова нишка е заобиколена от 6 актинови. Участъкат от припокриването е най-тъмната част от А-ивицата.

Миозиновите миофиламенти са изградени от съкратителния белтък миозин, който е истинският съкратителен белтък, тъй като трансформира химичната енергия на АТФ в механична работа. Силата, която причинява съкращение на саркомера се генерира от миозиновите молекули, а актиновите нишки само поемат тази сила и я предават на Z-диска. Един саркомер има 400-1000 дебели нишки, разположени в средата на саркомера, успоредно на актиновите и на еднакво разстояние една от друга, поддържани от белтъците на М-линията, които образуват нещо като решетка, не позволяваща да се разместват една спрямо друга. Те са дълги 1,65 µm, толкова, колкото е широчината на А-ивицата.

миозинов миофиламент

Миозиновата молекула е голямата – изградена е от една дълга суперспирала (опашка като пръчка), става, в която суперспиралата може да се огъва, шийка, четири леки вериги и две глави. Главата е мястото, където се трансформира химичната енергия на АТФ в механична работа. В близост с върха на главата е активният център, който се свързва с активния център на актина. По средата на главата е разположен ензимът АТФаза и залавното място за АТФ. В близост с шийката се намира участъкът генератор на силата – когато АТФата на миозина разгради АТФ до АДФ и фосфат, този участък променя структурата си и огъва главата спрямо шийката.

Миозиновата нишка е изградена от 300 миозинови молекули, подредени в две симетрични половини, свързани с М-линията. Състои се от ствол, изграден от опашките на миозиновите молекули и множество напречни израстъци в двата върха на нишката, които всъщност са главите на миозиновите молекули. Те се наричат напречни мостчета. Шийките са свободни и могат леко да се наклонят към съседните актинови нишки.

Share Button

Вашият коментар

Вашият имейл адрес няма да бъде публикуван.

Този сайт използва Akismet за намаляване на спама. Научете как се обработват данните ви за коментари.