Всички мускулни влакна, които се инервират от крайните окончания на един двигателен неврон формират една двигателна единица. Мускулните влакна в двигателната единица се възбуждат и съкращават едновременно от импулсите (АПи), идващи по двигателния неврон. Мускулите са изградени от много двигателни единици (малки и големи), които се различават по броя на мускулните влакна в тях. В малките единици броят на мускулните влакна е по-малък. Малките двигателни единици преобладават в мускули, които извършват финни движения – външни очни мускули, мускули на ръката. При включване на малките двигателни единици, силата на съкращението нараства на малки стъпки – съкращението е плавно и позволява извършване на прецизни движения. В големите двигателни единици (в мускулите на трупа и крайниците) броят на влакната е по-голям. Затова при включването на големите двигателни единици, силата на съкращението нараства на големи стъпки, а извършваните движения не са така прецизни. Силата, която развиват скелетните мускули зависи от броя на активните двигателни единици.
Миофибрили
Миофибрилата е тънка, дълга нишка с диаметър около 1-1,5 µm и с дължина равна на дължината на миофибрата. Всяка миофибрила преминава от край до край на мускулното влакно. В една миофибра има от 50 до 5000 миофибрили. Всяка миофибрила е обвита от каналчетата на саркоплазмения ретикулум.
Между отделните миофибрили са разположени митохондриите.
По дължината на миофибрилата се редуват светли и тъмни напречни ивици. Светлата ивица е наречена изотропна (I), а тъмната – анизотропна (А). Широчината на А-ивицата е постоянна – 1,65 µm. Широчината на I-ивицата не е постоянна – тя варира от 0.7 до 1.8 µm в зависимост от това дали мускулът е съкратен или разтегнат от външни сили, например от своя антагонист. При покой широчината на I – ивицата е около 1.2 µm. I – ивицата е разделена на две половини от тънка плътна Z-линия (Z-мембрана, Z-диск). А-ивицата е разделена на две половини от М-линията, която е по-бледа и не се откроява ясно. Встрани от М-линията се вижда вижда по-светъл участък – Н-зона. При съкращение на мускула Н-зоната намалява, а при разтягане на мускула тя се разширява зя сметка на по-тъмната част.
Основната функционална единица на скелетните мускули е саркомерът – участъкът от миофибрилата между два съседни Z-диска. Всеки саркомер включва една А-ивица и по една половинка от I-ивиците от двете и страни. Миофибрилата е изградена от хиляди до десетки хиляди саркомери, наредени последователно.
Белтъците, които изграждат саркомерите са три вида – съкратителни, регулаторни и структурни. Те изграждат тънките нишки (миофиламентите), които се виждат само на електронен микроскоп.
Съкратителните белтъци развиват силата, която се стреми да намали дължината на саркомера. Към тях спадат актинът и миозинът.
Регулаторни белтъци контролират генерирането на тази сила. Такива са тропонин и тропомиозин.
Структурни белтъци – те са повече на брой, запазват нормалната структура на саркомера и изграждат Z-линията и М-линията. Например титинът свързва Z-линията и М-линията.
Миофиламентите са разположени по надлъжната ос на миофибрилата. Всеки саркомер е изграден от два вида миофиламенти – актинови (тънки) и миозинови (дебели). Един саркомер съдържа 500 дебели и 4 пъти повече тънки миофиламенти. Миофиламентите са подредени успоредно в саркомера по специален начин, така че те придават напречна изчертаност на мускулното влакно.
Актиновите миофиламенти са изградени от няколко вида белтъци – съкратителния белтък актин, структурни – небулин и др. и регулаторните – тропомиозин и тропонин. В най голямо количество е актинът и затова те се наричат актинови. Отделната актинова молекула (G-актин) има крушовидна форма и два полюса, чрез които молекулите на G-актина се свързват една с друга (полимеризират) и се получава актинова верига (F-актин). G-актиновата молекула има и по едно залавно място за тропомиозина, за тропонина и за главичките на миозина (последното е наречено активен център на актина). Тропомиозинът е нишковиден белтък, който е разположен паралелно на двете F-актинонови вериги, близо до браздата между тях. Когато мускулът е в покой тропомиозинът лежи в близост с активните центрове на актина и по този начин пречи на миозина да се свърже с актина. Тропонинът се залавя за тропомиозина чрез една от своите 3 субединици (Тн-Т), а друга от тях (Тн-С) може да свързва по 4 калциеви йона. Свързването на калция води до конформационни промени в белтъка, в резултат на които Тн-Т премества тропомиозина навътре към браздата между двете актинови вериги. Тропонинът заедно с тропомиозина се наричат тропомиозин-тропонинов комплекс. За едната повърхност на Z-линията се закачат около 1000 актинови нишки. Един саркомер съдържа общо около 2000 актинови нишки – 1000 прикрепени към единия Z-диск и още 1000 – към другия.
Тънките и дебелите нишки частично се препокриват. Всяка миозинова нишка е заобиколена от 6 актинови. Участъкат от припокриването е най-тъмната част от А-ивицата.
Миозиновите миофиламенти са изградени от съкратителния белтък миозин, който е истинският съкратителен белтък, тъй като трансформира химичната енергия на АТФ в механична работа. Силата, която причинява съкращение на саркомера се генерира от миозиновите молекули, а актиновите нишки само поемат тази сила и я предават на Z-диска. Един саркомер има 400-1000 дебели нишки, разположени в средата на саркомера, успоредно на актиновите и на еднакво разстояние една от друга, поддържани от белтъците на М-линията, които образуват нещо като решетка, не позволяваща да се разместват една спрямо друга. Те са дълги 1,65 µm, толкова, колкото е широчината на А-ивицата.
Миозиновата молекула е голямата – изградена е от една дълга суперспирала (опашка като пръчка), става, в която суперспиралата може да се огъва, шийка, четири леки вериги и две глави. Главата е мястото, където се трансформира химичната енергия на АТФ в механична работа. В близост с върха на главата е активният център, който се свързва с активния център на актина. По средата на главата е разположен ензимът АТФаза и залавното място за АТФ. В близост с шийката се намира участъкът генератор на силата – когато АТФата на миозина разгради АТФ до АДФ и фосфат, този участък променя структурата си и огъва главата спрямо шийката.
Миозиновата нишка е изградена от 300 миозинови молекули, подредени в две симетрични половини, свързани с М-линията. Състои се от ствол, изграден от опашките на миозиновите молекули и множество напречни израстъци в двата върха на нишката, които всъщност са главите на миозиновите молекули. Те се наричат напречни мостчета. Шийките са свободни и могат леко да се наклонят към съседните актинови нишки.
