Видове връзки в белтъчните молекули

Статията включва: Видове връзки в белтъчната молекула и нива на организация на белтъците. Молекулни варианти при белтъците. Физикохимични свойства на белтъците. Денатурация на белтъците.

 

Връзки в белтъчната молекула

Ковалентни:

  • пептидна –CO-NH-
  • дисулфиден мост (-S-S-) – участват два цистеинови остатъка с –SH група.

Слаби нековалентни връзки:

  • Н-мост (водороден мост) – между атоми в пептидната връзка или между радикали от полярни незаредени и полярни заредени аминокиселини (АК),
  • Йонни връзки – между полярните заредени аминокиселини – киселите аминокиселини (аспартат и глутамат) и базичните АК (лизин, аргинин и хистидин)
  • Хидрофобни връзки – между радикали на неполярните аминокиселини както алифатни (аланин, валин, левцин, изолевцин и др) така и ароматни аминокиселини

Π-взаимодействия – между ароматните пръстени на ароматните аминокиселини (фенилаанин, тирозин, триптофан)

 

Белтъци – нива на организация

  • Първично – количеството, вида и последователността на аминокиселините в ППВ. Стабилизира се от пептидните връзки между АК остатъци.
  • Вторично – гръбнакът на ППВ, издраден от двата αC атоми на двете аминокиселини (АК) и от атомите на пептидната връзка (-CО-NH-) е огънат в пространството като спирала (α-спирала) или като хармоника (β-нагънат лист). Стабилизират се от Н-мостове между атомите на пептидните връзки.
  • Третично – пространственото нагъване на ППВ, водещо до сближаване на отдалечени участъци на ППВ. Стабилизира се от –S-S- мостове (не при всички белтъци) и от множество слаби връзки.
  • Четвъртично (някои протеини, олигомерни протеини) – изградени от 2 или повече ППВ (наричат се субединици), имащи своя третична структура и обединени в нековалентни структури, стабилизирани от слаби връзки.

 

Белтъци – класификация

Класификация на белтъците въз основа на конформацията (третична и четвъртична структура):

  • Глобуларни белтъци (ензими, албумини, глобулини)
  • Фибриларни белтъци (колаген, еластин, фибронектин, миозин)

ГЛОБУЛАРЕН БЕЛТЪК С ЧЕТВЪРТИЧНА СТРУКТУРА – ЛАКТАТ ДЕХИДРОГЕНАЗА (ЛДХ)

Класификация на белтъците според състава:
Прости (албумини, хистони, колаген, миозин, актин)
Комплексни:

  • Металопротеини (трансферин (Fe3+), церулоплазмин (Cu2+), феритин (Fe3+), тирозиназа (Cu2+), Mn-SOD, Cu/Zn-SOD, Se-Gpx)
  • Хемопротеини –включват порфирини (хем) (хемоглобин, миоглобин, цитохроми)
  • Гликопротеини и протеогликани (много серумни протеини, ензими, протеини на плазмена мембрана, вкл. рецептори, матриксно вещество)
  • Липопротеини – липидни комплекси на мембраните и и липопротеинови комплекси в кръвта (ЛПК)
  • Нуклеопротеини – хроматин и рибозоми
  • Фосфопротеини – казеин (протеин на млякото), фосфорилирани форми на ензимите.

 

Молекулни варианти при белтъците

  • Изопротеини (изоензими) – откриват се в един и същ организъм, изпълняват една и съща функция. Но се различават по локализация (различни тъкани или органоиди на клетките), структура, термостабилност и електрофоретична подвижност.
  • Алопротеини (алоензими) – изпълняват една и съща функция, но се откриват в различни индивиди на един и същи вид. Често се кодират от вариантни алели на един и същи ген (полиморфизми, SNPs)
  • Хетеропротеини (хетероензими) – изпълняват една и съща функция, но се откриват в различни видове, съществува хомология в структурата, говореща за еволюционна връзка на видовете.

 

Физико-химични свойства на белтъците

Разтворимост – различна във вода и разтвори на електролити – дължи се на хидратационната обвивка; Глобуларните се разтварят по-добре във вода от фибриларните

Полиелектролити – във водни разтвори белтъците носят определен електричен заряд.

  • Този заряд се дължи на дисоциацията при определеното pН на повърхностните функционални групи на полярните заредени АК.
  • Ако при нормално рН=7, белтъкът съдържа повече отрицателни (-) отколкото положителни (+) заряда – белтъкът е кисел, и обратно, ако има повече (+) от (-) – белтъкът е базичен (основен)
  • При намаляване на рН – общият заряд става по-(+), при повишаване на рН – общият заряд става по-(-)
  • Това рН, при което сумарният електричен заряд е равен на 0 – Изоелектрична точка на белтъка

Зареждането на белтъците с електричен заряд, специфичен за всеки белтък при определено рН се използва в метода за разделяне на белтъците – ЕЛЕКТРОФОРЕЗА

Денатурация на белтъците – При въздействие върху белтъците на g-радиация, UV, висока t0, силни киселини, силни основи, органични разтворители – III-чната и IV-чната структура на белтъците се разрушава (разрушават се слабите връзки, които стабилизират тези нива на организация)

При денатурация белтъчната молекула

  • губи своята нативна (естествена) пространствена комформация (нативната структура)
  • губи биологичните си свойства,
  • понижава се разтворимостта на молекулата,
  • повишава се химичната ѝ реактивоспособност

Ренатурация – при определени условия (бавно въвеждане, а след това отстраняване) на денатуриращия агент – е възможно нативната струкура на белтъчната молекула да се възстанови.

Автор на статията: Доц. Татяна Влайкова!

Share Button
Обновено на: 01/09/2014 — 10:44

Вашият коментар

Вашият имейл адрес няма да бъде публикуван. Задължителните полета са отбелязани с *

Проверка за спам * Time limit is exhausted. Please reload CAPTCHA.

Любопитко © 2010 - 2015 Всички права запазени! Frontier Theme